Трансляция — процесс синтеза белка на матрице мРНК. Как уже неоднократно отмечалось, вирусы характеризуются полной зависимостью от белоксинтезирующих систем клетки хозяина. Для синтеза простых белков вирусы используют рибосомы цитоплазмы, для синтеза гликопротеинов — рибосомы, связанные с мембранами ЭПР. Молекулярные механизмы синтеза вирусных белков принципиально не отличаются от синтеза белков клетки хозяина и включают четыре стадии: инициацию, элонгацию, терминацию синтеза и посттрансляционную модификацию белков.
Первые стадии определяются особенностями белоксинтезирующих систем клетки-хозяина. В клетках прокариот каждый ген полицистронной мРНК может транслироваться независимо. В то же время, в мРНК эукариот, как правило, функционирует только один инициирующий кодон. Для того чтобы образовать несколько функционально-активных белков вирусы эукариот вынуждены преодолевать ограничения, накладываемые клеткой хозяина. Это может происходить за счет сегментации генома или образования субгеномных мРНК. Основная стратегия, которую реализуют вирусы эукариот с (+)РНК геномом — это синтез полипротеина, из которого путем ограниченного протеолиза образуются зрелые белки. Нарезание полипротеинов-предшественников обеспечивают как вирусные, так и клеточные протеазы.
В зависимости от строения активного центра протеазы разделены на 4 класса — сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и цинксодержащие. Протеолиз полипротеина у тогавирусов и флавивирусов обеспечивают вирусоспецифические сериновые протеазы, у пикорнавирусов — цистеиновая, у ретровирусов — вирусная аспарагиновая и клеточная сериновая протеиназы. Протеолиз может протекать в ходе трансляции, то есть до завершения синтеза полипротеина (флавивирусы), или после завершения трансляции. Так, у пикорнавирусов протеолиз идет по каскадному механизму: сначала образуются крупные фрагменты полипептидной цепи, а затем они нарезаются на более мелкие полипептиды.
Синтезированные вирусные белки подвергаются различным посттрансляционным модификациям: 1. Гликозилирование. Является процессом созревания вирусных поверхностных гликопротеинов и осуществляется клеточными гликозилазами на мембранах ЭПР и аппарата Гольджи. Как правило, белки гликозилируются олигосахаридами маннозного типа, но в ряде случае процесс может идти дальше и эти углеводные цепи замещаются на другие.
2. Ацилирование NH-конца полипептидных цепей. Широко распространено у вирусов растений. У вирусов человека и животных 1-2 остатка жирных кислот (как правило, это миристиновая кислота) присутствуют в составе белка G вируса везикулярного стоматита, гемагглютинина вируса гриппа (НА), VP2 ротавируса и в белках некоторых других вирусов.
3. Фосфорилирование. Осуществляется ферментом протеинкиназой, который может быть вирусоспецифическим или клеточным. Протеинкиназа обнаружена в составе вирионов целого ряда вирусов — вируса оспы, вируса везикулярного стоматита, герпеса, ретровирусов и др. Протеинкиназы вирусного происхождения осуществляют как самофосфорилирование, так и фосфорилирование клеточных белков, что является важным фактором в регуляции экспрессии клеточных и вирусных генов.
4. Протеолитическая модификация. Представляет собой нарезание вирусных полипротеинов и фрагментацию поверхностных белков слияния, что приводит к их активации.
Представленное в настоящем разделе многообразие видов геномов вирусов и различные способы их репликации/транскрипции, отражающие эволюционные связи между вирусами, являются основой классификации вирусов и критериями их таксономии.
Последнее обновление страницы: 23 августа 2007 E-mail: vira-ss@narod.ru
-конца полипептидных цепей. Широко распространено у вирусов растений. У вирусов человека и животных 1-2 остатка жирных кислот (как правило, это миристиновая кислота) присутствуют в составе белка G вируса везикулярного стоматита, гемагглютинина вируса гриппа (НА), VP2 ротавируса и в белках некоторых других вирусов.